Der wachsende Bedarf an pharmazeutisch aktiven Proteinen, insbesondere von therapeutischen Antikörpern und Enzymen, hat in den letzten Jahren zur Erforschung der Proteinkristallisation als Aufreinigungs- und Formulierungsschritt geführt. Allerdings beschränken sich bekannte Studien vorwiegend auf Screenings im µl-Maßstab, sodass weitere Untersuchungen zur Proteinkristallisation in einem technischen Prozess vonnöten sind.

Infolgedessen wurde am Institut für Thermische Verfahrenstechnik ein innovatives Verfahren entwickelt und optimiert, um Proteine im Maßstab von ca. 1L zu kristallisieren. Hierbei wird das Lösungsmittel verdampft und so eine Aufkonzentrierung des Proteins in der Lösung herbeigeführt. Da Proteine nur in einem engen Temperaturbereich stabil sind, muss dies bei moderaten Temperaturen (üblicherweise < 40 °C) und somit unter Vakuum erfolgen. Der Vorteil dieses Verfahrens gegenüber der Fällungskristallisation liegt weiterhin darin, dass kein zusätzliches Verdrängungsmittel zugesetzt werden muss.

In dieser experimentellen Arbeit soll der Prozess der Vakuumkristallisation von Lysozym an der bestehenden Kristallisationsapparatur im 1L-Maßstab untersucht werden. Die Erhaltung der biologischen Aktivität des Enzyms steht dabei im Vordergrund. Aufbauend auf Vorgängerarbeiten soll zudem insbesondere der Einfluss von Siedetemperatur und Verdampfungsrate auf die Kristallmorphologie und Kristallgrößenverteilung gezielt untersucht werden und Zusammenhänge herausgearbeitet werden.

Der Umfang der Arbeit ist auf 3-4 Monate ausgelegt. Frühester Beginn ist der 19. Januar 2015.